Tryptophane hydroxylase
Tryptophane 5-monooxygénase
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Structure d'une tryptophane hydroxylase humaine cristallisée (PDB 1MLW[1])
N° EC | EC 1.14.16.4 |
---|---|
N° CAS | 9037-21-2 |
Cofacteur(s) | Fe2+ |
IUBMB | Entrée IUBMB |
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IntEnz | Vue IntEnz |
BRENDA | Entrée BRENDA |
KEGG | Entrée KEGG |
MetaCyc | Voie métabolique |
PRIAM | Profil |
PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
GO | AmiGO / EGO |
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La tryptophane hydroxylase (TPH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- L-tryptophane + tétrahydrobioptérine + O2 5-hydroxy-L-tryptophane + 4a-hydroxytétrahydrobioptérine.
Cette enzyme assure l'étape limitante de la biosynthèse de la sérotonine par hydroxylation du tryptophane en 5-hydroxytryptophane (5-HTP). Elle assure également la première étape de la biosynthèse de la mélatonine.
Avec la tyrosine hydroxylase (TH) et la phénylalanine hydroxylase (PAH), la tryptophane hydroxylase appartient à la superfamille des hydroxylases d'acides aminés aromatiques, qui catalysent des étapes clés de voies métaboliques importantes[2]. Tout comme la TH et la PAH, la TPH fait intervenir de la tétrahydrobioptérine (BH4) et de l'oxygène.
Notes et références
- ↑ (en) Lin Wang, Heidi Erlandsen, Jan Haavik, Per M. Knappskog et Raymond C. Stevens, « Three-Dimensional Structure of Human Tryptophan Hydroxylase and Its Implications for the Biosynthesis of the Neurotransmitters Serotonin and Melatonin », Biochemistry, vol. 41, no 42, , p. 12569-12574 (PMID 12379098, DOI 10.1021/bi026561f, lire en ligne)
- ↑ (en) Jeffrey McKinney, Knut Teigen, Nils Åge Frøystein, Clotilde Salaün, Per M. Knappskog, Jan Haavik et Aurora Martínez, « Conformation of the Substrate and Pterin Cofactor Bound to Human Tryptophan Hydroxylase. Important Role of Phe313 in Substrate Specificity », Biochemistry, vol. 40, no 51, , p. 15591-15601 (PMID 11747434, DOI 10.1021/bi015722x, lire en ligne)
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