Izomeraza glukozo-6-fosforanowa

Ten artykuł od 2009-09 wymaga zweryfikowania podanych informacji. Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych. Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte. Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary) Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu. Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.

Izomeraza glukozo-6-fosforanowa (EC 5.3.1.9), w skrócie PGI, jest enzymem z klasy izomeraz. Katalizuje reakcję przemiany glukozo-6-fosforanu do fruktozo-6-fosforanu. Bierze udział w glikolizie.

Reakcja

Izomeraza glukozofosforanowa katalizuje odwracalną reakcję izomeryzacji glukozo-6-fosforanu do fruktozo-6-fosforanu. Podczas reakcji przeprowadzanej przez ten enzym, pierścień substratu otwiera się wskutek protonacji (substrat przechodzi wtedy do formy liniowej). Po zakończeniu reakcji postać liniowa produktu ulega z powrotem cyklizacji.

Mechanizm^[1]

Miejsce aktywne tworzą trzy reszty aminokwasowe: His388, Glu216 oraz Lys518. To one są zaangażowane bezpośrednio w reakcję izomeryzacji. Substrat jest stabilizowany poprzez tworzenie wiązań wodorowych z resztami Ser159, Ser209, Thr211 oraz Thr214.

Struktura

Funkcjonalna jednostka enzymu jest homodimerem, tj. składa się z dwóch identycznych podjednostek. Pewne cechy strukturalne są podobne we wszystkich znanych izomerazach glukozo-6-fosforanowych u ssaków, roślin, owadów, bakterii i drożdży za sprawą silnie zakonserwowanych reszt pewnych aminokwasów.

Przypisy