Lizostafin

Lizostafin
Identifikatori
EC broj3.4.24.75
CAS broj9011-93-2
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Lizostafin (EC 3.4.24.75, glicil-glicinska endopeptidaza) je enzim.[1][2][3] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Hidroliza -Gly-Gly- veza u pentaglicinskoj interpeptidnoj vezi kojom se povezuje stafilokokalni ćelijski zid peptidoglikana

Ova cink-zavisna endopeptidaza je prisutna u Staphylococcus simulans.

Reference

  1. ^ Recsei, P.A., Gruss, A.D. and Novick, R.P. (1987). „Cloning, sequence, and expression of the lysostaphin gene from Staphylococcus simulans”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 84: 1127—1131. PMID 3547405. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^ Baba, T. & Schneewind, O. (1996). „Target cell specificity of a bacteriocin molecule: A C-terminal signal directs lysostaphin to the cell wall of Staphylococcus aureus'”. EMBO J. 15: 4789—4797. PMID 8890152. 
  3. ^ Thumm, G. & Götz, F. (1997). „Studies on prolysostaphin processing and characterization of the lysostaphin immunity factor (Lif) of Staphylococcus simulans biovar staphylolyticus”. Mol. Microbiol. 23: 1251—1265. PMID 9106216. 

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Lysostaphin на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
ADAM proteini
  • Alfa sekretaze
    • ADAM9
    • ADAM10
    • ADAM17
    • ADAM19
  • ADAM2
  • ADAM7
  • ADAM8
  • ADAM11
  • ADAM12
  • ADAM15
  • ADAM18
  • ADAM22
  • ADAM23
  • ADAM28
  • ADAM33
  • ADAMTS1
  • ADAMTS2
  • ADAMTS3
  • ADAMTS4
  • ADAMTS5
  • ADAMTS8
  • ADAMTS9
  • ADAMTS10
  • ADAMTS12
  • ADAMTS13
Matrične metaloproteinaze
  • Kolagenaze
    • MMP1
    • MMP8
  • Želatinaze
    • MMP2
    • MMP9
  • MMP3
  • MMP7
  • MMP10
  • MMP11
  • MMP12
  • MMP13
  • MMP14
  • MMP15
  • MMP16
  • MMP17
  • MMP19
  • MMP20
  • MMP21
  • MMP23A
  • MMP23B
  • MMP24
  • MMP25
  • MMP26
  • MMP27
  • MMP28
Drugi
  • п
  • р
  • у
3.4.11-19: Egzopeptidaza
3.4.11
Aminopeptidaza (Alanin, Arginil, Aspartil, Cistinil, Leucil, Glutamil, Metionil (1, 2), O)
3.4.13
Dipeptidaza (1, 2, 3)
3.4.14
Dipeptidil peptidaza (Katepsin C, Dipeptidil peptidaza-4) · Tripeptidil peptidaza (Tripeptidil peptidaza I, Tripeptidil peptidaza II)
3.4.15
3.4.16
Karboksipeptidaze serinskog tipa: Katepsin A · DD-transpeptidaza
3.4.17
Metalokarboksipeptidaze: Karboksipeptidaza (A, A2, B, C, E, Glutamat II)
Drugi/negrupisni
Metaloeksopeptidaza
3.4.21-24: Endopeptidaza
3.4.99: Nepoznato
Stafilokinaza
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija